El virus del Sida utiliza nuevas mutaciones para resistir a los antirretrovirales

Con el fin de hacerse resistente a los antirretrovirales, el VIH utiliza nuevas mutaciones en regiones externas a la proteasa (proteína clave en la maduración del virus), según el Instituto de Investigación del Sida IrsiCaixa.

El trabajo, publicado este viernes en la revista 'Scientific Reports' del grupo 'Nature', puede contribuir al diseño de nuevos medicamentos efectivos contra estas regiones del virus y ayudar a predecir la efectividad de los tratamientos, proporcionando una medicina más personalizada para las personas con VIH.

Los inhibidores de la proteasa son una familia de fármacos antirretrovirales que bloquean la proteasa del VIH, haciendo que el virus no madure y, por tanto, no sea infeccioso, pero cuando el tratamiento fracasa se debe a que el VIH se hace resistente mutando en unas posiciones muy concretas de esta proteína.

Los investigadores han descubierto que esto puede deberse a la aparición de mutaciones en regiones externas a la proteasa, concretamente, en las proteínas de unas zonas del VIH llamadas matriz y cápside, y que hasta ahora no se habían identificado.

Además, el hallazgo también permitirá anticipar si una persona es portadora de este tipo de virus resistente y adecuar su tratamiento antirretroviral, ha destacado el IrsiCaixa.

Según ha explicado la responsable del grupo de Escape Inmunitario y Vacunas (Virievac) de IrsiCaixa, Julia García, durante los últimos años los investigadores "se han planteado qué ocurre en las zonas del virus externas a la proteasa para que los fármacos no sean efectivos".

ESTUDIOS IMPULSADOS POR OBRA SOCIAL LA CAIXA Y LA CONSELLERIA DE SALUD

Algunos estudios previos describían que había mutaciones fuera de la proteasa involucradas en estos mecanismos de resistencia y el objetivo del estudio ha sido identificar en qué zonas del virus se daban estas mutaciones.

Para hacer la investigación, los científicos han secuenciado el ADN de los virus de pacientes tratados con inhibidores de la proteasa durante al menos nueve años, para analizar cómo evolucionaban conjuntamente la proteasa y una proteína estructural del virus llamada gag durante la administración prolongada del fármaco.

Esto les permitió identificar regiones del virus implicadas en la adquisición de resistencias a los inhibidores de proteasa y que eran "hasta ahora desconocidas, pero importantes", ha sostenido Julia García.

El trabajo ha sido realizado por científicos del IrsiCaixa, impulsado conjuntamente por Obra Social La Caixa y la Conselleria de Salud de Catalunya con la colaboración de investigadores de la Universidad de California San Diego (Estados Unidos) y de la Ludwig-Maximilians-Universität de Munich (Alemania).